Rejestracja

Please leave these two fields as-is:
UWAGA: Prosimy o rozwiązanie prostego równania matematycznego!
zamknij

Zaloguj się

Zapomniałeś hasła?

Jeżeli nie pamiętasz swojego hasła, wyślemy Ci nowe - wystarczy skorzystać ze specjalnego formularza
Przypomnij mi hasło

Zarejestruj się
Napisano: 03 października 2011

Liczba komentarzy: 2
Zestresowane priony

Autor wpisu

Amerykańscy naukowcy zidentyfikowali białko odpowiedzialne za formowanie się prionów u drożdży. Jego produkcję indukuje wysoki stres komórkowy. Badania te mogą pomóc w rozwiązaniu zagadki dotyczącej pochodzenia ludzkich czynników białkowych warunkujących powstawanie groźnych chorób neurodegeneracyjnych.

Priony od lat stanowią jedną z tajemnic nauki. Są one bowiem pierwszymi białkami u których zaobserwowano zjawisko zmiany konformacji zachodzącej przy jednoczesnym zachowaniu sekwencji aminokwasowej. Oznacza to, że dwa identyczne łańcuchy polinukleotydowe mogą przyjmować różne struktury przestrzenne: PrPC — występujące powszechnie w błonach komórkowych oraz PrPSc — będące przyczyną groźnych schorzeń neurodegeneracyjnych, takich jak choroba Creutzfelda-Jakoba, kuru czy kołowacizna.

Priony mogą zmieniać konformację przestrzenną przy jednoczesnym zachowaniu sekwencji aminokwasowej

Struktura PrPSc charakteryzuje się obecnością rozbudowanej β-harmonijki. Dzięki temu może się ona łączyć z podobnymi do siebie cząsteczkami i tworzyć w cytoplazmie złogi β-amyloidowe. Badania dowiodły również, że priony zakaźne mogą modelować kształt innych białek o tym samym składzie i w ten sposób upodabniać je do siebie. Oznacza to, że już niewielka ilość PrPSc stanowi przyczynę szerzenia się w organizmie groźnej choroby.

Obie struktury charakteryzują się odmienną rozpuszczalnością oraz podatnością na trawienie enzymami proteolitycznymi. Ma to poważne konsekwencje w patogenezie chorób prionowych. Niepożądana forma PrPSc wytrąca się w środowisku wodnym i jest odporna na proteolizę. To nierozpuszczalne białko odkłada się na neuronach i powoduje zaburzenia w pracy układu nerwowego, ujawniające się dopiero po długim okresie wylęgania. Zakaźne priony są również odporne na sterylizację, co znacznie podwyższa ryzyko występowania zakażeń.

Ze względów bezpieczeństwa w badaniach klinicznych wykorzystuje się inne organizmy, takie jak np. drożdże. Ich priony posiadają zarówno zdolność do przyjmowania różnych konformacji, jak i do odkładania się w postaci złogów. Nie powodują one jednak żadnych chorób. Ich rolą jest umożliwienie komórkom dostosowania się do zmiennych warunków środowiska.

To właśnie w drożdżach biochemicy ze Szkoły Medycznej Emory University (Atlanta, USA) zidentyfikowali białko Lsb2, promujące spontaniczne formowanie się prionów. Wyniki badań opublikowano w lipcowym wydaniu czasopisma Molecular Cell.

To niestabilne i krótko żyjące białko jest silnie indukowane przez stresy komórkowe, takie jak np. podwyższona temperatura. Wiąże się ono z cząsteczkami Sup35 i w ten sposób zachęca je do formowania zdolnych do agregacji prionów. Wysoki poziom Lsb2, sprzyja zatem nagromadzeniu się tych cząsteczek w komórce.

Właściwości białka Lsb2 ilustrują sposób w jaki komórki rozwinęły system kontroli i regulacji procesów tworzenia się prionów. Odkrycie to stanowi przełom, ponieważ może przyczynić się do wyjaśnienia mechanizmów powstawania PrPSc oraz innych agregatów wywołujących schorzenia takie jak choroba Alzheimera, Parkinsona czy Huntingtona. Jak do tej pory uważano, że przemiany te zachodzą w komórkach jedynie spontanicznie.

Na razie wiadomo, że nie istnieje bezpośredni ludzki homolog Lsb2. Być może jednak już niedługo uda się odnaleźć białko pełniące u nas podobne funkcje. Profilaktycznie warto jednak już teraz ograniczyć poziom codziennego stresu i zadbać o odrobinę zbawiennego relaksu. Na pewno wyjdzie nam to na zdrowie.

Literatura:

Chernova T. A. et al. Prion Induction by the Short-lived Stress Induced Protein Lsb2 Is Regulated by Ubiquitination and Association with the Actin Cytoskeleton, „Molecular Cell” (2011)

Ishikawa Takao, Priony — u ssaków i drożdży, [wykład], Wydział Biochemii Uniwersytetu Warszawskiego.

Science Daily

.

image_pdfimage_print
Podziel się ze znajomymi
Skocz do formularza

Komentarze 2

  1. 1

    Czy priony są odporne czy oporne na sterylizację?

    6 lat temu
  2. 6 lat temu
  3. Dodaj komentarz
    (wymagany)
    (wymagany)
    (wymagany)

    Pola oznaczone znaczkiem W są obowiązkowe. Musisz wypełnić wszystkie pola wymagane, aby dodać komentarz.
    Twój adres email, który podasz nie zostanie opublikowany z Twoim komentarzem.

    W treści komentarza dozwolone są tagi XHTML: <a href="" title=""> <abbr title=""> <acronym title=""> <b> <blockquote cite=""> <cite> <code> <del datetime=""> <em> <i> <q cite=""> <s> <strike> <strong>

do góry